IgE

Immunoglobulines (afgekort Ig), ook antistoffen of antilichamen genoemd, zijn eiwitten die door de mens en andere gewervelde dieren worden geproduceerd als antwoord op het binnendringen in het lichaam van een lichaamsvreemde stof of lichaamsvreemde cellen. De binnendringende deeltjes, die door het lichaam als gevaarlijk worden beschouwd, heten antigenen.
Na het eerste contact met het antigeen wordt de antistof aangemaakt. Dit wordt het sensibiliseren genoemd. De vorm van de immunoglobulines wordt speciaal aangepast aan de vorm van het antigeen. Ze komen vervolgens terecht in het bloed en in de extracellulaire vloeistof van de weefsels. Komt hetzelfde antigeen later opnieuw in het lichaam terecht, dan wordt dit direct herkend en kunnen er snel nieuwe antistoffen worden bijgemaakt. Immunoglobulinen behoren tot de globulinefractie van het bloed en vormen een belangrijk onderdeel van het immuunsysteem.

Basis-ketenstructuur van immunoglobulinen. N is amino uiteinde en C is carboxy uiteinde van de keten. Rood zijn de disulfidebruggen.

Algemene bouw van immunoglobulinen

Een antistof bestaat uit twee identieke zware en twee identieke lichte aminozuurketens die samengehouden worden door covalente (zwavelbruggen) en niet-covalente bindingen. Bij elk van deze ketens is er een onveranderlijk (constant) deel, en een veranderlijk (variabel) deel. Het constante deel staat in voor de stabiliteit en de interactie met lichaamseigen receptoren op (immuun)cellen. Het variabele deel (CDR 1+2+3) bindt het antigeen.

Door middel van enzymen kan het molecule een antistof in drie delen worden gesplitst: twee Fab fragmenten (dit zijn de antigen-bindende delen) en een Fc-deel. De Fab fragmenten bestaan uit de lichte en een deel van de zware keten. Het Fc-deel bestaat uit een deel van beide zware ketens.

Types

Verschillende types immunoglobuline

Er bestaan verschillende vormen: immunoglobuline M (IgM), G (IgG), A (IgA), E (IgE), en D (IgD). Ze worden allemaal gemaakt door B-lymfocyten, maar onder verschillende omstandigheden.

IgG

Moleculaire oppervlak van IgG

IgG wordt aangemaakt bij grotere hoeveelheden of bij een tweede contact met het antigeen. Het IgG-molecuul kan beschouwd worden als een typisch antistof. Binnen de lichte keten bevinden zich twee disulfidebruggen, één in het variabele gebied en één in het constante gebied. Er zijn vier van deze bruggen in de zware (γ-)keten, die twee keer zo lang is als de lichte keten. Elke disulfideverbinding vormt een peptidelus van 60 tot 70 aminozuurresiduen; als de aminozuursequenties van deze lussen vergeleken worden, valt een grote mate van homologie op. Dit houd in dat elke immunoglobuline-peptideketen uit series van globulaire gebieden bestaat met een zeer gelijksoortige secundaire en tertiaire structuur (plooing). IgG is onder te verdelen in 4 subklassen: IgG1, IgG2, IgG3 en IgG4. De 4 subklassen van humaan IgG verschillen weinig van elkaar in de aminozuursequentie.

IgM

Basis structuur IgM.

Humaan IgM is normaal gesproken een pentameer van de vier-keten-basiseenheid. De μ-ketens van IgM verschillen van de γ-ketens in de aminozuursequentie en hebben een extra constant domein in plaats van het IgG-scharnier. De subeenheden van het pentameer zijn verbonden door disulfidebruggen. Het complete molecuul bestaat uit een dicht opeen gepakt centraal gebied met uitstekende armen. Dit is zichtbaar met elektronenmicroscopie. IgM is bij een infectie vaak het eerst geproduceerde antistof dat later wordt 'afgelost' door IgG.

IgA

IgA zit vooral in de lichaamssecreten. De aminozuurresiduen zijn onderverdeeld in vier domeinen. Een kenmerk dat gedeeld wordt met IgM is een additioneel peptide van 18 residuen. Hiermee kan een extra keten covalent gebonden worden zodat een dimeer ontstaat. IgA wordt vooral gevonden in de maag, darmen, speeksel en moedermelk.

IgD

Minder dan 1% van het totale immunoglobuline in serum is IgD. Het eiwit is gevoeliger voor proteolyse dan IgG1, IgG2, IgA en IgM en heeft de neiging tot spontane proteolyse.

IgE

IgE zit op de slijmvliezen en zit meestal vast op basofiele granulocyten, die histamine vrij laten bij binding aan antigeen. Dit is ook de oorzaak van allergische reacties, die gekenmerkt worden door bijvoorbeeld rode ogen en een rode neus vanwege de vasodilatieve (vaatverwijdende) werking van histamines. Tegen het overdreven vrijlaten van histamine kan men anti-allergische middelen (zgn. anti-histaminica) nemen die de werking van histamine tegengaan.

Werking

Immunoglobulinen binden aan een epitoop van het antigeen. Dit kan verschillende effecten hebben:

• Neutralisatie. Dit betekent dat de antistoffen aan bepaalde gedeeltes van het antigeen binden, waardoor het antigeen geen interacties met cellen of moleculen meer aan kan gaan. Het antigeen verliest hierdoor zijn werking. Dit gebeurt onder meer bij gifstoffen (bijvoorbeeld geproduceerd door bacteriën, zgn. exotoxines) of virussen.
• Opsonisatie. Door omringen van antigeen met antistoffen wordt fagocytose (het als het ware opeten van cellen) vergemakkelijkt. Dit komt omdat fagocyterende cellen receptoren bezitten voor het constante deel van immunoglobuline (Fc-receptoren).
• Het complementsysteem wordt geactiveerd. Dit leidt tot verbetering van de opsonisatie, omdat fagocyterende cellen ook complementreceptoren bezitten. Hierdoor wordt fagocytose nog verder vergemakkelijkt. Ook kan het binden van complement leiden tot directe vernietiging van het antigeen.
• Celgemedieerde cytotoxiciteit die afhankelijk is van antistoffen. Dit is ook wel bekend onder de Engelse afkorting ADCC, die staat voor antibody dependent cell-mediated cytotoxicity. Dit is vernietiging van het antigeen door NK-cellen. Deze cellen bezitten ook Fc-receptoren en door binding aan antistoffen geven zij bepaalde stoffen af die het antigeen doden.

Zie ook

Cryoglobuline | Antistof | Immuunsysteem | Lymfocyt

Externe links

• ncbi.nlm.nih.gov/entrez

More about IgE: ige level, ige wow, hyper ige syndrome, ige serum, gold ige, ige test, ffxi ige, ige blood test, hyper ige,